Petruk S., Sedkov Y., Smith S., Tillib S., Kraevski V, Nakamura T., Canaani E., Croce C.M., and Mazo A., 2001. Trithorax and dCBP acting in a complex to maintain expression of a homeotic gene. Science 294: 1331-1334.
Phelan M.L., Sif S., Narlikar G.J., and Kingston R.E., 1999. Reconstitution of a core chromatin remodeling complex from SWI/SNF subunits. Mol. Cell 3: 247-253.
Pokholok D.K., Harbison C.T., Levine S., Cole M., Hannett N.M., Lee T.I., Bell G.W., Walker K., Rolfe P.A., Herbolsheimer E., et al., 2005. Genome-wide map of nucleosome acetylation and methylation in yeast. Cell 122: 517-527.
Polach K.J. and Widom J., 1995. Mechanism of protein access to specific DNA sequences in chromatin: A dynamic equilibrium model for gene regulation. J. Mol. Biol. 254: 130-149.
Rea S., Eisenhaber E, O’Carroll D., Strahl B.D., Sun Z.W, Schmid M., Opravil S., Mechtler K., Ponting C.P., Allis C.D., and Jenuwein T., 2000. Regulation of chromatin structure by site-specific histone H3 methyltransferases. Nature 406: 593-599.
Ringrose L. and Paro R., 2004. Epigenetic regulation of cellular memory by the polycomb and trithorax group proteins. Annu. Rev. Genet. 38: 413-443.
Roguev A.,. Schaft D., Shevchenko A., Pijnappel W.W., Wilm M., Aasland R., and Stewart A.F., 2001. The Saccharomyces cerevisiae Setl complex includes an Ash2 homologue and methylates histone 3 lysine 4. EMBO J., 20: 7137-7148.
Saha A., Wittmeyer J., and Cairns B.R., 2005. Chromatin remodeling through directional DNA translocation from an internal nucleosomal site. Nat. Struct. Mol. Biol. 12: 747-755.
Santos-Rosa H., Schneider R., Bannister A. J., Sherriff J., Bernstein B.E., Emre N.C., Schreiber S.L., Mellor J., and Kouzandes T., 2002. Active genes are tri-methylated at K4 of histone H3. Nature 419: 407-411.
Simon J., 1995. Locking in stable states of gene expression: Transcriptional control during Drosophila development. Curr. Opin. Cell Biol. 7: 376-385.
Simon J.A. and Tamkun J.W., 2002. Programming off and on states in chromatin: Mechanisms of Polycomb and trithorax group complexes. Curr. Opin. Genet. Dev. 12: 210—218.
Srinivasan S., Armstrong J.A., Deuring R., Dahlsveen I.K., McNeill H., and Tamkun J.W., 2005. The Drosophila trithorax group protein Kismet facilitates an early step in transcriptional elongation by RNA Polymerase II. Development 132: 1623-1635.
Strober B.E., Dunaief J.L., Guha S., and Goff S.P., 1996. Functional interactions between the hBRM/hBRGl transcriptional activators and the pRB family of proteins. Mol. Cell. Biol 16: 1576-1583.
Sudarsanam P., Iyer V.R., Brown P.O., and Winston F., 2000. Whole-genome expression analysis of snf/swi mutants of Saccharomyces cerevisiae. Proc. Natl. Acad. Sci. 97: 3364-3369.
Tamkun J.W., Deuring R., Scott M.P., Kissinger M., Pattatucci A.M., Kaufman T.C., and Kennison J.A., 1992. brahma: A regulator of Drosophila homeotic genes structurally related to the yeast transcriptional activator SNF2/SWI2. Cell 68: 561-572.
Therrien M., Morrison D.K., Wong A.M., and Rubin G.M., 2000. A genetic screen for modifiers of a kinase suppressor of Ras-dependent rough eye phenotype in Drosophila. Genetics 156: 1231-1242.
Versteege I., Sevenet N., Lange J.. Rousseau-Merck M.F., Ambros P., Handgretinger R., Aurias A., and Delattre O., 1998. Truncating mutations of hSNF5/INIl in aggressive paediatric cancer. Nature 394: 203-206.
Vignali M., Hassan A.H., Neely K.E., and Workman J.L., 2000. ATP-dependent chromatin-remodeling complexes. Mol Cell Biol., 20: 1899-1910.
Wang W., Cote J., Xue Y., Zhou S., Khavari P.A., Biggar S.R., Muchardt C., Kalpana G.V., Goff S.P., Yaniv M., et al., 1996. Purification and biochemical heterogeneity of the mammalian SWI-SNF complex. EMBO J. 15: 5370-5382.
White house I., Stockdale G., Flaus A., Szczelkun M.D., and Owen-Hughes T., 2003. Evidence for DNA translocation by the ISWI chromatin-remodeling enzyme. Mol. Cell. Biol. 23: 1935-1945.
Wysocka J., Swigut T., Milne T.A., Dou Y., Zhang X., Burlingame A.L., RoederR.G., Brivanlou A.H., and Allis C.D., 2005. WDR5 associates with histone H3 methylated at K4 and is essential for H3 K4 methylation and vertebrate development. Cell 121: 859-872.
Yokoyama A., Wang Z., Wysocka J., Sanyal M., Aufiero D.J., Kitabayashi I., Herr W., and Cleary M.L., 2004. Leukemia protooncoprotein MLL forms a SET 1-like histone methyltransferase complex with menin to regulate Hox gene expression. Mol. Cell Biol. 24: 5639-5649.
Yu B.D., Hanson R.D., Hess J.L., Homing S.E., and Korsmeyer S.J., 1998. MLL, a mammalian trithorax-group gene, functions as a transcriptional maintenance factor in morphogenesis. Proc. Natl Acad. Sci. 95: 10632-10636.
Yu B.D., Hess J.L., Horning S.E., Brown G.A., and Korsmeyer S.J., 1995. Altered Hox expression and segmental identity in M/-mutant mice. Nature 378: 505-508.
Глава 14. Эпигенетическая регуляция хромосомного наследования
Gary Н. Karen1 и R. Scott Hawley2
1Lawrence Berkeley National Laboratory, Department of Genome Biology, University of California at Berkeley, Department of Molecular and Cell Biology, Berkeley, California 94720 2Stower Institute for Medical Research, Kansas City, Missouri 64110and Department of Phisiology, University of Kansas Medical Center, Kansas City, Missouri 66160
Общее резюме
Удвоение и передача генетической информации выполняются двумя типами клеточного деления, митозом и мейозом, которые оба являются фундаментальными для жизни и эволюции. Митоз — это ядерное деление, происходящее в соматических клетках, включающее идентичное разделение в дочерние клетки дуплицированного генетического материала в форме хромосом. Мейоз — это редукционное ядерное деление, происходящее только в зародышевых клетках многоклеточных организмов или на определенных стадиях жизненного цикла одноклеточных, чтобы произвести клетки с гаплоидным геномом перед оплодотворением (или конъюгацией у некоторых эукариот). Аномальная репликация или репарация ДНК приводит к мутациям и хромосомным перестройкам. Вероятно, более важно, что неправильная сегрегация хромосом в ходе ядерного деления вызывает утерю или приобретение целых хромосом (анеуплоидия). Эти типы «геномной нестабильности» влияют на жизнеспособность клеток и фертильность эукариот. Более того, они играют ключевую роль в этиологии врожденных дефектов и рака у человека.