Kurdistani S.K., Tavazoie S., and Grunstein M., 2004. Mapping global histone acetylation patterns to gene expression. Cell 117: 721-733.
Ladurner A.G., 2003. Inactivating chromosomes: A macro domain that minimizes transcription. Mol. Cell 12: 1-3.
Lowndes N.R. and Toh G.W., 2005. DNA repair: The importance of phosphorylating histone H2AX. Curr. Biol. 15: R99-R102.
Loyola A. and Almouzni G., 2004. Histone chaperones, a supporting role in the limelight. Biochim. Biophys. Acta 1677: 3-11.
Luger K., Mader A.W., Richmond R.K., Sargent D.R., and Richmond T.J., 1997. Crystal structure of the nucleosome core particle at 2.8 E resolution. Nature 389: 251-260.
Malik H.S. and Henikoff S., 2003. Phylogenomics of the nucleosome. Nat. Struct. Biol. 10: 882-891.
Marc F., Sandman K., Lurz R., and Reeve J.N., 2002. Archaeal histone tetramerization determines DNA affinity and the direction of DNA supercoiling. J. Biol. Chem. 277: 30879-30886.
Marzluff W., Rand Duromo R.J., 2002. Histone mRNA expression: Multiple levels of cell cycle regulation and important developmental consequences. Curr. Opin. Cell Biol. 14: 692-699.
Marzluff W.R., Gongidi P., Woods K.R., Jin J., and Maltais L.J., 2002. The human and mouse replication-dependent histone genes. Genomics 80: 487-498.
Morrison A.J. and Shen X., 2005. DNA repair in the context of chromatin. Cell Cycle 4: 568-571.
O’Neill L.P., Randall T.E., Lavender J., Spotswood H.T., Lee J.T., and Turner B.M., 2003. X-linked genes in female embryonic stem cells carry an epigenetic mark prior to the onset of X inactivation. Hum. Mol. Genet. 12: 1783-1790.
Palmer D.K., O’Day K., and Margolis R.L., 1990. The centromere specific histone CENP-A is selectively retained in discrete foci in mammalian sperm nuclei. Chromosoma 100: 32-36.
Palmer D.K., O’Day K., Trong H.L., Charbonneau H., and Margolis R.L., 1991. Purification of the centromere-specific protein CENP-A and demonstration that it is a distinctive histone. Proc. Natl. Acad. Sci. 88: 3734-3738.
Phair R.D., Scaffidi P., Elbi C, Vecerova J., DeyA., Ozato K., Brown D.T., Hager G., Bustin M., and Misteli T., 2004. Global nature of dynamic protein-chromatin interactions in vivo: Three-dimensional genome scanning and dynamic interaction networks of chromatin proteins. Mol Cell. Biol. 24: 6393-6402.
Rakyan V. and Whitelaw E., 2003. Transgenerational epigenetic inheritance. Curr. Biol. 13: R6.
Sarma K. and Reinberg D., 2005. Histone variants meet their match. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 6: 139-149.
Schubeler D., MacAlpine D.M., Scalzo D., WirbelauerC., Kooperbeig C., van Leeuwen R, Gottschling D.E., O’Neill L.P., Turner B.M., Delrow J., et al. The histone modification pattern of active genes revealed through genome-wide chromatin analysis of a higher eukaryote. Genes Dev. 18: 1263-1271.
Schwartz B.E. and Ahmad K., 2005. Transcriptional activation triggers deposition and removal of the histone variant H3.3. Genes Dev., 19: 804-814.
Shi Y., Lan R., Matson C., Mulligan P., Whetstine J.R., Cole P.A., Casero R.A., and Shi Y., 2004. Histone demethylation mediated by the nuclear amine oxidase homolog LSD1. Cell 119: 941-953.
Sullivan B.A. and Karpen G.H., 2004. Centromeric chromatin exhibits a histone modification pattern that is distinct from both euchromatin and heterochromatin. Nat. Struct. Mol. Biol. 11: 1076-1083.
Suto R.K., Clarkson M.J., Tremethick D.J., and Luger K., 2000. Crystal structure of a nucleosome core particle containing the variant histone H2A.Z. Nat. Struct. Biol. 7: 1121-1124.
Talbert P.B., Bryson T.D., and Henikoff S., 2004. Adaptive evolution of centromere proteins in plants and animals. /. Biol. 3: 18.
Waterborg J.H., 1993. Dynamic methylation of alfalfa histone H3. J. Biol. Chem. 268: 4918-4921.
Weiler K.S. and Wakimoto B.T., 1995. Heterochromatin and gene expression in Drosophila. Annu. Rev. Genet. 29: 577-605.
Wieland G., Orthaus S., Ohndorf S., Diekmann S., and Hemmerich P., 2004. Functional complementation of human centromere protein A (CENP-A) by Cse4p from Saccharomyces cerevisiae. Mol Cell. Biol. 24: 6620-6630.
Witt O., Albig W., and Doenecke D., 1996. Testis-specific expression of a novel human H3 histone gene. Exp. Cell Res. 229: 301-306.
Wolffe A.P., 1992. Chromatin: Structure andfunction. Academic Press, San Diego.
Глава 15. Эпигенетическая регуляция Х-хромосом у С. elegans
Susan Strome1 и William G. Kelly2
1Department of Biology, Indiana University, Bloomington, Indiana 47405 2Biology Department, Emory University, Atlanta, Georgia 30322
Общее резюме
Механизм детерминации пола у почвенной нематоды Caenorhabditis elegans базируется на соотношении Х-хромосом и наборов аутосом (отношение Х:А). Диплоидные животные с двумя Х-хромосомами (отношение Х:А равно 1) развиваются как гермафродиты, тогда как животные с одной Х-хромосомой (отношение Х:А равно 0,5) развиваются в самцов. Это различие в дозе Х-хромосом между двумя полами, если оно не модулируется, обычно ведет к разным уровням экспрессии сцепленных с X генов и к летальности у одного пола. В этой главе мы обсуждаем разные эпигенетические стратегии, используемые в соматических тканях и в зародышевом пути для модуляции экспрессии генов с Х-хромосом, находящихся в разном числе у червей двух полов, и мы сравниваем стратегии, используемые червями, со стратегиями, используемыми другими организмами для решения той же проблемы различий в дозе Х-хромосом.
В соматических тканях червей выравнивание экспрессии сцепленных с X генов между двумя полами, обозначаемое как «компенсация дозы», происходит путем даун-регуляции экспрессии вдвое с обеих Х-хромосом у пола с XX. Эта даун-регуляция выполняется комплексом компенсации дозы (DCC, dosage compensation complex), который похож на комплекс конденсина. Этот последний участвует в конденсировании всех хромосом клетки для их сегрегации во время деления ядра и образования двух дочерних клеток. Таким образом, DCC может достигать репрессии сцепленных с X генов путем частичной конденсации Х-хромосом. Ключевыми моментами в компенсации дозы у червей являются вопросы о том, как оценивается соотношение Х:А, о том, каким образом DCC собирается исключительно у животных с XX, как DCC «нацеливается» на Х-хромосомы и как он осуществляет даун-регуляцию экспрессии сцепленных с X генов точно вдвое. По каждой из этих позиций в плане механизмов были достигнуты существенные успехи.