Но каким образом четыре нуклеотидных основания определяют, какую из 20 аминокислот необходимо брать при построении белка?
♦ Если бы каждое нуклеотидное основание задавало одну аминокислоту, можно было бы собрать лишь четыре аминокислоты.
♦ Если бы два нуклеотидных основания совместно зада вали одну аминокислоту, выходило бы 42 = 16 аминокислот.
♦ Если бы три нуклеотидных основания совместно задавали одну аминокислоту, можно было бы получить 43 = 64 аминокислоты, а этого более чем достаточно.
Таким образом, кодон должен представлять собой триплет — три идущих вместе основания.
Троичная природа кодона нашла опытное подтверждение в 1961 году благодаря работе Фрэнсиса Крика.
Выяснением вопроса, какие триплеты нуклеотидных оснований определяют аминокислоты, занялся в 1961 году американский биохимик Маршалл Ниренберг, установивший, что УУУ кодирует аминокислоту фенилаланин.
Последующие опыты Ниренберга и других ученых к 1966 году помогли установить полное соответствие между кодона-ми и аминокислотами.
В таблицах приводятся трехбуквенные кодоны и соответствующие им аминокислоты, присоединяемые к выстраиваемой РНК белковой молекуле, а также нуклеотидные основания РНК (У, Ц, А и Г), а не ДНК (Т, Ц, А и Г). Инициирующий [АУГ или ГУГ] и терминирующий [сокр. терм; это УАА (охра-кодон), УАГ (янтарь-кодон) и УГА (опал-кодон)] [трансляцию] кодоны указывают на начало и завершение транскрипции РНК.
Заметим, что большинство аминокислот задается не одним кодоном. Такая избыточность нередко означает, что одна и та же аминокислота задается независимо от того, какое азотистое основание находится на третьем месте в кодоне. Поскольку именно третье положение часто неверно считывается, подобная избыточность сводит к минимуму последствия от ошибок в считывании.
8. Укладка белков
Белки, плод усилий ДНК, РНК и белковых ферментов, несут на себе бремя жизни — в буквальном и переносном смысле. На два вида белков, из-за своего строения названных глобулярными [округлыми] и фибриллярными[37] [вытянутыми], возложены многочисленные обязанности:
♦ Ферментный катализ. Глобулярные белки точно подлаживаются под определенные молекулы, вызывая жизненно необходимые химические реакции.
♦ Защита. Различные глобулярные белки берегут от определенных молекул, которые «подстраиваются» под облик белков.
♦ Транспортировка. Другая разновидность глобулярных белков занимается доставкой небольших молекул, опять же исходя из облика белка. Например, гемоглобин имеет полость, подстроенную под молекулу кислорода, переносит кислород через кровь и при необходимости «сгружает». Представьте, что случится, если молекула угарного газа займет полость в гемоглобине и «застрянет» там и гемоглобин уже не сможет доставлять кислород.
♦ Обеспечение волокнами. Коллаген — самый распространенный фибриллярный белок у позвоночных животных. Это молекулярная основа костей, связок, сухожилий и кожи.
♦ Движение. Молекулы актина и миозина обладают способностью скользить, обеспечивая сокращение мышц.
♦ Регуляция. Белки выступают в качестве поверхностных рецепторов клетки и внутренних регуляторов поведения гена вроде lac-репрессоров (см. гл. 4).
Внешний облик белка имеет решающее значение при выполнении многих задач, и он далеко не прост. Если длинную нить аминокислот, составляющих белок, уподобить волокну, то функциональный облик белка можно уподобить замысловатой корзине, сплетенной из этого волокна.
Сложное, трехмерное устройство белков впервые заметили в 1930-е годы, когда У. Т. Астбури получил различные рентгенограммы дифракционных полос натянутого человеческого волоса. Американский химик Лайнус Полинг, работая с Робертом Кори в 1951 году, основываясь на знании химических связей, предположил, что самые простые белковые молекулы имеют спиралевидное (а) или складчатое (Р) строение.
(В Англии Джеймс Уотсон и Фрэнсис Крик боялись, как бы Полинг раньше их не открыл строение ДНК. Оказалось, что Полинг работал с неверными данными и в итоге предпочел тройную спираль для ДНК вместо двойной, которую предложили Уотсон и Крик в 1953 году, имея на руках блестящие данные рентгенограмм Розалинды Франклин.)
37
Фибриллярные белки образованы полипептидными цепями, которые расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы), или слои. Нерастворимы в воде и растворах солей. Основные структурные элементы соединительной ткани (коллаген (сухожилия, связки, хрящ), кератин (волосы, ногти) и др.).