К абсолютному большинству случаев замен аминокислот, как указано выше, вероятно, применимы закономерности, работающие в простейших модельных системах во внеклеточных условиях и вне генетической регуляции.
Далее необходимо проверить соответствие указанных замен аминокислот большей вероятности триплетов определенных кислот при равновероятном ошибочном чтении каждого из нуклеотидов триплета по указанным принципам. Рассмотрим этот вопрос сначала на примере изолейцина, имеющего три кодона (АУУ, АУЦ и АУА). При замене одного из нуклеотидов триплета каждого кодона или при сдвиге рамки чтения их принципиально возможны 33 модификации и, следовательно, вероятность одной модификации составляет 0,33. Ожидаемая вероятность замен изолейцина на другие аминокислоты была следующей: 0,15 — лейцин, 0,09 — валин, метионин, треонин, серин и аспарагиновая кислота, 0,06 — фенилаланин, 0,03 — лизин, аргинин, тирозин и гистидин. Реально при переходе ЛДГ1 в ЛДГ5 изолейцин заменялся на лейцин в двух случаях и на валин — также в двух случаях. Других замен не было. Следовательно, во всех четырех случаях действительно изолейцин заменялся на те аминокислоты, которые и были предсказаны исходя из законов стохастики перебора аминокислот.
Другой пример. Шестикодонный лейцин по принципу ошибки чтения одного из нуклеотидов или сдвига рамки чтения теоретически может иметь 66 модификаций и вследствие этого заменяться на 14 других аминокислот. Вероятность одной замены равна 0,015. Наиболее часто эта модификация теоретически должна приводить к образованию кодонов четырех аминокислот: валина, фенилаланина, изолейцина и пролина. Каждая из этих аминокислот имеет ожидаемую вероятность заменить лейцин, равную 0,076 и 0,106. Остальные десять аминокислот имеют значительно более низкую вероятность. В реальных условиях при переходе от ЛДГ1 к ЛДГ5 лейцин заменялся 10 раз, из них действительно — 8 раз на предсказанные аминокислоты: валин, фенилаланин и изолейцин. Аналогичные закономерности прослежены для валина, аланина, треонина и тирозина.
Следовательно, для многих заменяемых в М-форме ЛДГ цыпленка аминокислот (при переходе к Н-форме) отмечается преимущественный захват тех аминокислот, которые при равновероятном и равнозначном распределении имеют более высокую ожидаемую вероятность заменить аминокислоту в пептидной цепи. Эти примеры показывают, что действительно при усилении пролиферативной активности ткани сдвиг в изоферментном составе ЛДГ цыпленка, обусловленный изменением соотношения М- и Н-форм белка, в значительной мере может происходить по принципу случайной замены одного из нуклеотидов или сдвига рамки чтения.