Каждая из 21 аминокислоты, составляющих каркас белковой цепи, отличается собственной конфигурацией Обратите внимание на то, как отличаются друг от друга «ожерелье», собранное из одинаковых шариков, и «змейка», составленная из трубчатых сегментов различной формы.
Молекулярные цепи некоторых белков бывают такими длинными, что для сворачивания им необходима «помощь» особых вспомогательных белков, называемых хаперонами. Неправильно свернутые белки, подобно людям с дефектами позвоночника, не могут функционировать должным образом. Такие белки клетка маркирует как подлежащие уничтожению; их аминокислотные цепи разлагаются на составляющие и заново собираются в процессе синтеза новых белков.
Белковые каркасы на рис. А и Б имеют одну и ту же последовательность аминокислот [трубчатых сегментов], но кардинально отличаются по своей форме. Вариации формы каркаса возникают из-за поворота соседних сегментов в сочленениях относительно друг друга. Разные по форме аминокислоты поворачиваются относительно соединяющих их «сочленений» (пептидных связей), из-за чего аминокислотный каркас белка приобретает способность извиваться, как змея. Форма белков не задана жестко, но обычно они принимают две-три конкретные конфигурации. Какую же из показанных конфигураций, А или В, предпочтет наш гипотетический белок? Чтобы ответить на этот вопрос, нужно принять во внимание то, что две концевые аминокислоты на своих концах заряжены отрицательно. Поскольку одноименные заряды отталкиваются, конфигурация белка будет тем более устойчивой, чем дальше друг от друга они окажутся. Поэтому предпочтение будет отдано конфигурации А.
Как белки создают жизнь
Живые организмы отличаются от неживых прежде всего тем, что они движутся и выполняют «работу» — дышат, переваривают пищу, сокращают мышцы и т. д. Чтобы понять природу жизни, нам необходимо разобраться, что приводит в движение белковые «машины».
Окончательная форма, которую принимает белковая молекула (ее конформация, как говорят биологи), определяется равновесным расположением электрических зарядов в ее аминокислотной цепи. Если распределение положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка изменится, она тут же примется выгибаться и приспосабливаться к новой ситуации. Распределение зарядов в белковой молекуле может быть избирательно изменено целым рядом процессов, в частности присоединением других молекул или химических групп (например, гормонов) и даже воздействием внешних электромагнитных полей — скажем, тех, что излучаются мобильными телефонами [Tsong 1989].
Конструктивное совершенство трансформирующихся белков поистине впечатляет: их точнейшим образом выверенная трехмерная конфигурация дает им возможность связываться с другими белками. Когда белковая молекула встречается с другой белковой молекулой, физически и энергетически ей комплементарной, они соединяются примерно так же, как хорошо подогнанные шестеренки в часах.
Рассмотрим еще две иллюстрации. На первой показаны пять белковых молекул — своего рода молекулярные «шестеренки» клеток. Эти органические «шестеренки» имеют более мягкие края, чем их механические аналоги, но благодаря своей точно выдержанной трехмерной конфигурации могут надежно сцепляться с другими, комплементарными им белковыми молекулами.
На рис. А показана предпочтительная конформация нашей гипотетической белковой молекулы. Силы отталкивания между двумя отрицательно заряженными концевыми аминокислотами (обозначены стрелками) заставляют цепь растягиваться так, чтобы упомянутые аминокислоты оказались как можно дальше друг от друга. На рис. В концевая аминокислота показана крупным планом. Сигнал — в данном случае молекула, имеющая большой положительный заряд (белый шарик) — притягивается к отрицательно заряженному участку концевой аминокислоты и связывается с ним. В данном конкретном случае положительный заряд сигнала больше отрицательного заряда аминокислоты. После того как сигнал связывается с белком, на соответствующем конце цепи образуется избыток положительного заряда. Поскольку положительный и отрицательный заряды притягиваются, аминокислоты станут поворачиваться относительно соединяющих их связей так, чтобы их положительно и отрицательно заряженные концы сблизились.